En helt ny struktur-beskrivelse af et IgE-antistof gør, at de antagelser forskere i årtier har haft, nu må revideres. Gennembruddet, der er kommet via elektronmikroskopi og små-vinkel røntgenspredning, SAXS (Small-Angle X-ray Scattering), viser, at IgE-antistoffer er unikke og ikke passer med den generelle antagelse om, at antistoffer er fleksible.
Generelt producerer en person med allergi, høje niveauer af IgE-molekyler rettet mod allergifremkaldende stoffer (kaldet allergener). Disse IgE antistoffer cirkulerer i blodet og binder sig til immunsystemets effektorceller. Når personen udsættes for allergener, bliver de immunceller, som binder IgE, aktive og frigiver store mængder af stoffer kaldet mediatorer og histamin og forårsager derved den allergiske reaktion.
– For første gang kunne vi vise, at IgE-antistoffer er unikke og ikke passer med den generelle antagelse om, at antistoffer er fleksible. Mit arbejde med elektronmikroskopi har direkte demonstreret, at IgE er et meget stift molekyle med et veldefineret 3D-arrangement af de allergenbindende dele. Herved adskiller IgE sig fra de andre antistof isotyper, vi kender, forklarer postdoc ved Institut for Molekylærbiologi og Genetik, Aarhus Universitet, Rasmus K Jensen. Rasmus har de sidste to år sammen med sin kollega Michaela Miehe arbejdet intenst på projektet.
De nye eksperimenter er udført med forskellige rekombinante IgE-molekyler, som er blevet produceret i laboratoriet. Disse IgE-molekyler genkender specifikt et særligt husstøvmide-allergen samt sukkergrupper fundet på allergener. Men metoden kan overføres til stort set alle andre IgE-molekyler.
Forskningsresultatet kan i sidste ende betyde bedre medicin til den store gruppe af jordens befolkning, der lider af diverse typer af allergi. Og det kan der være god brug for. I dag er over en milliard af os påvirket af allergi, men det tal ventes at stige til hele fire millliarder i 2050.
Kilde: Aarhus Universitet
