Artiklen har været bragt i Dansk Kemi nr. 10, 2000 og kan læses uden illustrationer, strukturer og ligninger herunder. Se relaterede artikler nederst på siden.
Af Thorvald Pedersen
Om kød skal serveres rødt, rosa eller med kun et minimalt skær af morgenrøden, er et ømtåleligt emne i familien. Hvis sandheden skal frem, er jeg vist den eneste, der sætter pris på rødt kød. Jo, for alle ved jo, at det ikke er kulinarisk korrekt med gråt kød. Men spiseakten er nu engang en akt, som er forbundet med dybe følelser. Om det er fordi jeg er kemiker, at jeg ikke er bange for den røde farve, skal jeg ikke kunne sige, men hvorom alt er, så er denne røde farve et fascinerende stykke kemi.
Farvestoffet hedder myoglobin og kromoforen er hæm. I figur 1 ses hæmmolekylet i to forskellige udgaver (a) og (b). De øvrige billeder kommer vi tilbage til. Ordet myoglobin rummer stavelserne »myo« fra græsk »mys« = muskel og »globin«, som går på at myoglobin er et såkaldt globulært protein, dvs. et mere eller mindre kugleformet protein, som svømmer omkring i muskelcellernes (myocyterne!) cellevæske. I figur 2 (a) og (b) ser man hæmmolekylet indpakket i sit globulin, og man ser, at det sidder inde i en (hydrofob) lomme. De snoede bånd er α-helixer. Dette specielle myoglobinmolekyle er fra en spermacethval, som sammen med andre hvaler har brug for at opmagasinere enorme mængder dioxygen, når de skal dykke – for det er jo derfor, det er der. Problemet med dioxygen er dets ringe opløselighed i vand (plasma), 98% eller mere af dette er derfor også opmagasineret i myoglobin.
Man kender sekvensen af de 153 aminosyrer, så tilbage er kun det kemiske spørgsmål: hvordan hænger hæm fast i globinet. Det er skematisk angivet i figur 1 (c) og (d), hvoraf det fremgår, at et histidinmolekyle (aminosyren med en imidazolring) agerer 5. ligand til Fe2+-ionen, det er aminosyre nummer 93 (hvor man pr. konvention begynder ved amino-terminalen). Dioxygenmolekylet bliver 6. ligand, som det også fremgår af figur 1 (d).
Men hvad så med hæmoglobin, som vel er det vi alle har lært om i skolen? Det ses afbildet i figur 3. Det består af 4 myoglobinlignende enheder, der er kittet løst sammen i en kvaternær struktur. Hæmoglobin svømmer ikke frit omkring i plasmaet, men er derimod gemt af vejen i de røde blodlegemer. Billedet er nu det, at hæmoglobinet oxideres i lungernes alveoler, hvorefter det senere afleverer dioxygen til myoglobin ude i musklerne. Her udnyttes det at myoglobinet binder dioxygen noget stærkere end hæmoglobin.
Der er nu 2 slags muskelfibre: de langsomme, røde og oxygenforbrugende og de hurtige, hvide glycogenforbrugende. Fisk klarer sig i stor stil med den sidste slags, mens pattedyr og fugle i større eller mindre omfang bruger den første slags. De glycogenforbrændende (glycogen består af glucose, men i en mere forgrenet og dermed kompakt version end både amylose og amylopektin) muskelfibre bruger ikke dioxygen under deres metabolisme, som ender i mælkesyre. Af samme grund eutrofieres de hurtigere og er derfor kun egnede til sprint. Når fisken ikke sprinter, så benytter den langsomme, oxygenforbrugende fibre, men da de jo er de nærmeste til at svømme som fisk i vandet, skal de ikke mobilisere nær så meget energi for at dovne den derud ad, så deres langsomme fibre udgør kun en beskeden del af muskelmassen.
Kødets røde farve skyldes altså myoglobin med eller uden dioxygen bundet til sig. De er begge røde, om end den oxiderede form er mere lysende rød. Spektre ses i figur 4. Her vises også spektret af »metmyoglobin«, som er den brune form af myoglobin, og som har mistet farven derved at Fe2+ er blevet omdannet til Fe3+ ved en autooxidation. Denne antydes i figur 5, om end jeg ikke er helt med på ideen. Det er altså her vandene skilles: de der kan lide den røde farve (og det lidt mindre faste kød, der følger med) på den ene bred, og dem der bedre kan lide brune på den anden. (Hvis det da ellers var sådan, det var, da vandene skiltes?)
Figur 1. Hæm i to udgaver (a) og (b).
(c) og (d) gør rede for hæmets anknytning til proteinet i myoglobin.
Figur 2. (a) og (b) er igen to udgaver af myoglobin – fra spermacethval.
Figur 3. Hæmoglobin minder stærkt – men er ikke – 4 løst sammenknyttede myoglobinmolekyler. Findes kun i de røde blodlegemer.
Figur 4. Spektre af myoglobin (—-),oxymyoglobin (— — —)og metmyoglobin (—————).
Figur 5. Reaktionsskema for oxidationen af Fe2+ til Fe3+ i hæm.
